hBD-3 | β-Défensine humaine 3
M.W. 5155.1
Gly – Ile – Ile – Asn – Thr – Leu – Gln – Lys – Tyr – Tyr – Cys – Arg – Val – Arg – Gly – Gly – Arg – Cys – Ala – Val – Leu – Ser – Cys – Leu – Pro – Lys – Glu – Glu – Gln – Ile – Gly – Lys – Cys – Ser – Thr – Arg – Gly – Arg – Lys – Cys – Cys – Arg – Arg – Lys – Lys
Peptide antimicrobien / Facteur de destruction de *Staphylococcus aureus*
Les peptides de défensine humaine représentent une nouvelle famille importante de peptides antimicrobiens. Les peptides de défensine sont regroupés en deux sous-familles : les alpha-défensines, telles que l'alpha-défensine-1 humaine (HNP-1, Code 4271-s), et la famille des bêta-défensines (hBD).
La découverte de deux nouveaux peptides antimicrobiens décrits comme la bêta-défensine-1 humaine (hBD-1, Code 4337-s) et la bêta-défensine-2 humaine (hBD-2, Code 4338-s) a été suivie par la description de la bêta-défensine-3 humaine.
La hBD-3 a été identifiée dans la peau de patients atteints de psoriasis, d'où la hBD-2 a également été isolée. La bêta-défensine-3 a été décrite par des méthodes de chimie peptidique comme un polypeptide composé de 45 résidus d'acides aminés et de trois ponts disulfures distincts.
L'activité antimicrobienne de la hBD-3 se caractérise par :
un large spectre d'activité antimicrobienne contre de nombreux microbes pathogènes, tels que *Staphylococcus aureus* multirésistant et *Enterococcus faecium* résistant à la vancomycine, sans activité hémolytique,
une intensité saline allant jusqu'à 200 nM de NaCl,
l'expression de l'activité par perforation de la paroi cellulaire, et
la régulation du TNF-α et le contact avec les bactéries.
En solution, une structure dimère amphipathique a été supposée pour la hBD-3. Ceci est assez différent des structures proposées pour la hBD-1 et la hBD-2. Cette structure différente de la hBD-3 par rapport à celles de la hBD-1 et de la hBD-2 pourrait être la raison des différences d'activité bactérienne contre *Staphylococcus aureus*.
Produit synthétique (ponts disulfure entre Cys11-Cys40, Cys18-Cys33 et Cys23-Cys41)
Références:
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2. J.R.C. Garcia, F. Jaumann, S. Schulz, A. KrauseJ. Rodringuez-Jiménez, U. Forssmann, K. Adermann, E. Klüver, C. Vogelmeier, D. Becker, R. Hedrich, W.G. Forssmann et R. Bals, Cell. Tissue. Res., 306, 257 (2001) (Original ; peptide tronqué à l'extrémité N-terminale)
3. L.A. Duits, M. Rademaker, B. Ravensberger, M.A.J.A. van Sterkenburg, E. van Strijen, P.S. Hiemstra et P.H. Nibbering, Biochem. Biophys. Res. Commun., 280, 522 (2001) (Pharmacologie)
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