Adénomédulline 2 (humaine)

M.W. 5100.7

C₂₁₉H₃₄₉N₆₉O₆₆S₃

Thr – Gln – Ala – Gln – Leu – Leu – Arg – Val – Gly – Cys – Val – Leu – Gly – Thr – Cys – Gln – Val – Gln – Asn – Leu – Ser – His – Arg – Leu – Trp – Gln – Leu – Val – Arg – Pro – Ser – Gly – Arg – Arg – Asp – Ser – Ala – Pro – Val – Asp – Pro – Ser – Ser – Pro – His – Ser – Tyr – NH2

Intermédine | Adrénomédulline 2 est un puissant régulateur cardiovasculaire et rénal / suppresseur de l'apport alimentaire et de la vidange gastrique. Nouvelle adrénomédulline chez les mammifères : À l'ère post-génomique, de nombreuses approches et méthodes sont disponibles pour prédire les peptides inconnus à partir des trésors des séquences génomiques. Deux groupes ont appliqué de telles techniques modernes et ont récemment découvert le même nouveau peptide en utilisant des stratégies distinctes. Cinq adrénomédullines (AM1-5) ont été clonées et identifiées à partir du poisson-globe, Takifugu rubripes. Trois d'entre elles [AM1/4/5] sont les homologues des adrénomédullines (AM) de mammifères bien connues (Code 4278-s (Humain) et 4281-s (Rat)), mais les deux autres peptides [AM2/3] n'ont pas été identifiés chez les mammifères [Biochem. Biophys. Res. Commun., 311, 1072 (2003)]. Ensuite, Takei et ses collaborateurs ont tenté de détecter l'ADNc codant les peptides de mammifères correspondant aux adrénomédullines déjà identifiées chez le poisson-globe. En conséquence, ils ont découvert avec succès l'adrénomédulline 2 (AM2) humaine et de rat comme un peptide de 47 résidus avec 6 divergences d'acides aminés [FEBS Lett., 556, 53 (2004)]. Un autre groupe, Roh et ses collaborateurs, a utilisé une approche de profilage phylogénétique pour analyser les bases de données GenBank, ce qui les a conduits à identifier l'intermédine (IMD) humaine et de rat ; des peptides de 47 acides aminés de ces espèces (IMDL, nommée d'après la forme longue de l'intermédine) [J. Biol. Chem., 279, 7264 (2004)], qui est identique à l'AM2. Ils ont également prédit l'IMDS (IMD courte) comme un autre produit possible traité à un seul résidu d'Arg, situé à 7 résidus d'acides aminés en aval de l'extrémité amino-terminale de l'IMDL. Les peptides homologues synthétiques de l'AM2 et de deux types d'IMD ont montré les activités biologiques suivantes : des effets hypotenseurs dose-dépendants à des doses comprises entre 0,1 et 10 nmol/kg chez la souris (AM2) et à 10 et 50 nM chez les rats normaux et SHR (IMD), respectivement, l'efficacité de l'AM2 chez la souris semble être supérieure à celle de l'AM, des activités antidiurétiques et antinatriurétiques chez la souris (AM2), et une activité anorexique chez les souris à jeun par suppression de la vidange gastrique (IMD). Il a été suggéré que ces activités pourraient être régulées par son propre récepteur spécifique ou par le récepteur commun de type calcitonine (CRLR) et les protéines apparentées, telles que les complexes de protéines modifiant l'activité du récepteur (RAMP). Ce peptide AM2 (ou IMD) nouvellement découvert pourrait servir à des fins diverses et multifonctionnelles ; par conséquent, les études futures devraient clarifier le rôle de l'AM2 en ce qui concerne la fonction de l'AM et sa famille de peptides.

Produit synthétique (Pont disulfure entre Cys10-Cys15)

La pureté est garantie supérieure à 99 % par CLHP