α-Défensine-2 | HNP-2 (Peptide Neutrophilique Humain-2)
M.W. 3371.0
Cys – Tyr – Cys – Arg – Ile – Pro – Ala – Cys – Ile – Ala – Gly – Glu – Arg – Arg – Tyr – Gly – Thr – Cys – Ile – Tyr – Gln – Gly – Arg – Leu – Trp – Ala – Phe – Cys – Cys
Les peptides antimicrobiens sont une famille de 6 peptides : 4 peptides neutrophiles humains [HNP-1, HNP-2, HNP-3, HNP-4] et 2 défensines humaines [HD-5 et HD-6]. Parmi eux, les structures primaires de HNP-1, HNP-2 (Alpha-Défensine-2) et HNP-3 ne diffèrent qu'au niveau du résidu amino-terminal, où le premier résidu est l'Ala pour HNP-1 et l'Asp pour HNP-3, tandis que HNP-2 manque cette position, résultant en un peptide de 29 résidus. Des études récentes par analyse de spectrométrie de masse ont montré que l'Alpha-Défensine-2 (humaine) est le deuxième composant majeur dans le carcinome épidermoïde de la langue humaine et le fluide créviculaire gingival de patients atteints de parodontite et de sujets sains, où HNP-1 est le plus abondant et HNP-3 le moins. Compte tenu de ce fait, il est spéculé que HNP-2 est produit post-traductionnellement à partir de HNP-3. Concernant l'activité, HNP-2 (Alpha-Défensine-2) s'est avéré être aussi actif que HNP-1 pour neutraliser la toxine léthale de l'anthrax et bloquer l'infection par le papillomavirus, bien que des différences aient été signalées dans l'activité candidacide parmi les HNP. Quoi qu'il en soit, HNP-2 a maintenant été ajouté à notre catalogue, en plus de HNP-1 et HNP-3. Ainsi, des expériences plus précises seront possibles pour élucider les rôles biologiques des peptides individuels HNP-1, HNP-2 et HNP-3 coexistants dans le corps.
Produit de synthèse (ponts disulfures entre Cys1-Cys29, Cys3-Cys18 et Cys8-Cys28)
Références:
1. T. Ganz, M.E. Selstedt, D. Szklarek, S.S.L. Harwig, K. Daher, D.F. Bainton et R.I. Lehrer, J. Clin. Invest., 76, 1427 (1985) (Original ; Isolement)
2. M.E. Selstedt, S.S.L. Harwig, T. Ganz, J.W. Schilling et R.I. Lehrer, J. Clin. Invest., 76, 1427 (1985) (Original ; Structure)
3. F.T. Lundy, D.F. Orr, J.R. Gallagher, P. Maxwell, C. Shaw, S.S. Napier, C.G. Cowan, P.J. Lamey et J.J. Marley, Oral. Oncol., 40, 139 (2004) (Pharmacol. ; HNP dans le liquide créviculaire gingival)
4. C. Kim, N. Gajendran, H.W. Mitrüker, M. Weiwad, Y.H. Song, R. Hurwitz, M. Wilmanns, G. Fischer et S.H.E. Kaufmann, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 4830 (2005) (Pharmacol. ; Neutralisation de la toxine léthale de l'anthrax)
5. C.B. Buck, P.M. Day, C.D. Thompson, J. Lubkowski, W. Lu, D.R. Lowry et J.T. Schiller, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 1516 (2006) (Pharmacol. ; Inhibition de l'infection par le papillomavirus)
6. R.I. Lehrer, T. Ganz, D. Szklarek et M.E. Selstedt, J. Clin. Invest., 81, 1829 (1988) (Pharmacol. ; Différence d'activité des HNP)