MOCAc-Gly-Lys-Pro-Ile-Leu-Phe-Phe-Arg-Leu-Lys(Dnp)-D-Arg-NH2

M.W. 1756,00

C₈₅H₁₂₂N₂₂O₁₉

Amide de (7-méthoxycoumarine-4-yl)acétyl-glycyl-L-lysyl-L-prolyl-L-isoleucyl-L-leucyl-L-phénylalanyl-L-phénylalanyl-L-arginyl-L-leucyl-[Nε–(2,4-dinitrophényl)-L-lysyl]-D-arginine

Substrat de fluorescence à extinction pour la Cathepsine D/E Les protéases intracellulaires sont étudiées pour comprendre un système de contrôle de la fonction cellulaire. De nombreuses protéases, comme les cathepsines, les calpaïnes, les caspases et les enzymes du système ubiquitine-protéasome, contrôlent les fonctions cellulaires en interagissant les unes avec les autres. La cathepsine E et la cathepsine D sont deux protéinases aspartiques intracellulaires majeures impliquées dans la dégradation physiologique et pathologique des protéines intra- et extracellulaires. Jusqu'à présent, il n'existe pas de substrats synthétiques utiles offrant une méthode simple et rapide pour mesurer les activités enzymatiques d'un grand nombre d'échantillons. Récemment, Yasuda et al. ont rapporté l'undécapeptide MOCAc-Gly-Lys-Pro-Ile-Leu-Phe-Phe-Arg-Leu-Lys(Dnp)-D-Arg-NH2 comme substrat fluorogénique sélectif pour le dosage rapide et sensible de la cathepsine E et de la cathepsine D [J. Biochem. 125, 1137 (1999)]. Ce substrat est hydrolysé aussi bien par les cathepsines E et D (kcat/Km = 10,9 mM-1.s-1 pour la cathepsine E et 15,6 mM-1.s-1 pour la cathepsine D). Le MOCAc-Gly-Lys-Pro-Ile-Leu-Phe-Phe-Arg-Leu-Lys(Dnp)-D-Arg-NH2 représente un outil potentiellement précieux pour les études mécanistiques sur les cathepsines E et D.

Produit de synthèse

Une trace d'impureté pourrait être détectable par CCM lorsqu'on applique 100 µg sur la plaque. La quantité de contamination détectable par CLHP est inférieure à 2 %.